As enzimas são proteínas específicas bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas.
Catalisador é toda substância que acelera a velocidade de uma reação química.
Elas consistem em longas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas.
Elas são formadas dentro das células de todos os seres vivos, plantas, fungos, bactérias, e organismos microscópicos unicelulares.
Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico,
que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
O funcionamento do organismo depende de uma série de reações bioquímicas que ocorrem em nossas células.
Essas reações são conhecidas como reações metabólicas ou metabolismo.
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O metabolismo pode ser dividido em dois estágios, com objetivos e resultados opostos:
o anabolismo e o catabolismo.
Anabolismo ou metabolismo construtivo
é o conjunto de reações que implicam a construção de moléculas a partir de outras,
acarretando o crescimento, regeneração e manutenção de tecidos e órgãos.
Para que uma reação anabólica ocorra, é indispensável a presença de substratos necessários e,
principalmente, energia.
Alguns exemplos de anabolismo são a síntese de proteínas a partir de aminoácidos dentro do tecido muscular
e a formação de estoques de glicogênio através de moléculas de glicose.
Catabolismo, o contrário acontece.
Ao invés de construção, há a quebra de substâncias complexas em substâncias mais simples.
Um exemplo de catabolismo ou metabolismo destrutivo é o processo digestivo,
em que os nutrientes presentes nos alimentos são quebrados em moléculas mais simples que,
posteriormente, serão usadas pelo metabolismo construtivo.
Imagine uma refeição com grande quantidade de carne vermelha.
A carne é rica em proteína e essa proteína será desmembrada em aminoácidos que, por sua vez,
serão lançados na corrente sanguínea e utilizados pelo organismo em outras reações metabólicas.
O metabolismo é regulado por alguns hormônios específicos,
que sinalizam e desencadeiam os processos de anabolismo e catabolismo.
Os principais hormônios anabólicos são o hormônio de crescimento, a testosterona e a insulina.
Dentre os principais hormônios catabólicos, destaca-se o cortisol.
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Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação,
sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos;
catalases decompõem a água oxigenada;
amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
proteases decompõem as proteínas;
celulases decompõem a celulose;
pectinases decompõem a pectina;
isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
Nome Recomendado: mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas;
Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
Nome Sistemático: mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima.
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
Nome Usual : consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação,
transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.
Possuem todas as características das proteínas.
Podem ter sua atividade regulada.
Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
As enzimas se conectam às substâncias reagentes e enfraquecem certas ligações químicas,
de modo que menos energia (de ativação) é necessária para que as reações ocorram.
Se as enzimas estivessem ausentes, as reações químicas seriam lentas demais para dar suporte à vida.
FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA
As enzimas são bastante específicas,
decompondo ou compondo certas substâncias somente em determinadas condições de
temperatura:
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima;
a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
pH:
Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e,
em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.
ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
Modelo Chave/Fechadura
Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.
No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
substrato (substância na qual a enzima atua).
Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.
Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato.
O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial
dos aminoácidos de uma determinada região da molécula,
geralmente complementar à molécula do substrato e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo.
O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto.
Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele;
é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.
Algumas transformações envolvem várias enzimas
como a da glicose em água e gás carbônico
que leva 25 passos, cada passo com a participação de várias enzimas.
Quando as enzimas são aquecidas, elas aceleram ainda mais as reações,
mas apenas até certo ponto a partir do qual elas se modificam e perdem suas propriedades.
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a atividade de uma enzima.
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.
Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
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